Анализ на фракции белков — расшифровка результатов. Все про белковые фракции в биохимическом анализе крови Анализ на белковые фракции

Глобулины

Глобулины (альтернативное название: C-реактивный белок) – это класс молекул, который принимает активное участие в формировании иммунитета и иммунного ответа.

В свободное от борьбы с патогенами время глобулины подрабатывают транспортировщиками холестерина.

Альфа-глобулин

Этот вид глобулина ответственен за первичную реакцию на заражение. Подразделяется на 2 вида:

Задайте свой вопрос врачу клинической лабораторной диагностики

Анна Поняева. Закончила нижегородскую медицинскую академию (2007-2014) и Ординатуру по клинико-лабораторной диагностике (2014-2016).

• альфа-глобулин 1 тормозит нежелательные химические реакции в месте воспаления;
• альфа-глобулин 2 формирует первичное распознавание угрозы и первичный иммунный ответ.

В плазме человеческой крови находится множество белковых компонентов. Они различны по своему составу, строению и подвижности в определенной среде, проводящей электрический ток. На этом и строится разделение общего белка, который локализуется в плазме, на различные белковые фракции. При проведении электрофореза сыворотки крови выясняют количественное отношение отдельных белковых составляющих и структур. Это необходимо для определения наличия у человека различных патологических явлений, например инфекций или онкологии. Именно электрофорез белков сыворотки крови имеет большое значение при проведении диагностики различных болезней.

Для расщепления белковых фракций применяют электрофорез сыворотки крови, принцип которого основан на разной подвижности белковых компонентов в созданном электрическом поле. Такой метод исследования является более точным и информативным, в отличие от стандартного общего анализа крови. Но при этом электрофорез показывает только количество определённой фракции белка, характер и степень патологического процесса в общей форме. Анализ проведенных исследований позволяет медицинским специалистам выяснить, какое именно соотношение белковых фракций наблюдается в организме человека, и определить специфику патологии, присущую конкретному заболеванию.

Виды белковых фракций

Большую часть основной биологической жидкости человека, или крови, составляют белки. В общем количестве их норма находится в пределах 60-80 г/л. Для получения точного анализа проводится электрофорез сыворотки крови на бумаге. Это исследование является самым распространенным способом анализа. Основной средой является особая фильтровальная бумага. Главная ее особенность - высокая гигроскопичность. Такая бумага может поглотить воды больше своего веса в 130-200 раз. В зависимости от применяемого оборудования электрофорез на бумаге длится 4-16 часов. Происходит подразделение белковых структур. Затем полосы бумаги обрабатывают специальными красками для получения анализа. Такая методика является самой распространенной в работе медицинских лабораторий. За счёт воздействия электрического тока белковые фракции, заряженные отрицательно, двигаются в сторону положительно заряженного электрода. Благодаря этому белковые составляющие крови подразделяются на 5 известных фракций:

• альбумины;
• α 1 -глобулин;
• α 2 -глобулин;
• β - глобулин;
• γ-глобулин.

Альбумины заряжены отрицательно, имеют маленькую, по сравнению с другими фракциями, молекулярную массу. За счет этого скорость их передвижения гораздо выше, чем у остальных фракций, и они дальше всех локализуются от участка старта. Первые три фракции глобулина передвигаются с более низкой скоростью из-за своей массы. Но самая маленькая скорость регистрируется у γ-глобулинов. Эти белки имеют большую массу и крупные, относительно других, размеры. Их заряд почти нейтрален, поэтому данная белковая фракция практически не сдвигается с линии старта.

Необходимость использования

В настоящее время электрофорез сыворотки крови часто проводимый анализ для постановки точного диагноза болезни. Этот анализ могут назначить как терапевты, так врачи узкого профиля. Показаниями по проведению исследований будут:

• различные воспаления;
• болезни хронической природы;
• патологические процессы в соединительной ткани;
• внутреннее кровотечение;

Подготовка к сдаче анализа

Для того чтобы полученные результаты поведенных исследований были верными, не менее чем за 8 часов до сдачи крови необходимо отказаться от приёма еды. Кроме того, необходимо согласовать прием лекарственных средств, если таковые имеются, с лечащим врачом.

Отбор крови

Полезная статья? Поделись ссылкой

Вконтакте

Одноклассники

Для того чтобы результаты не были по ошибке завышены, необходимо снизить до минимума возможность свертывания крови для определения показателя белковых фракций и общего белка. Электрофорез сыворотки крови проводится аккуратно, поскольку существует вероятность искажения полученных результатов из-за фибриногена. Он может прятать ненормальные белки или быть спутанным с ними.

Нормальные значения

В течение суток после сдачи пробы будет готов анализ на электрофорез белков сыворотки крови. Норма полученных показателей по категориям у взрослых людей:

1. Общий белок - 63-82 г/л.
2. Альбумины - 40-60 % от общего количества фракций.
3. α 1 -глобулины - 2-5 %.
4. α 2 -глобулины - 7-13 %.
5. β-глобулины - 8-15 %
6. γ-глобулины - 12-22 %.

Необходимость проведения анализа

Изменение количества любой белковой фракции в большую или меньшую сторону может свидетельствовать о развитии той или иной патологии. Для получения достоверной информации об этом необходим электрофорез белков сыворотки крови. Расшифровка результатов облегчит медицинским специалистам постановку диагноза и выбор лечения.

Увеличение альбуминов

В самом начале при анализе полученных результатов определяют количество альбумина. Увеличение этой фракции может говорить об обезвоживании. Такое может произойти, если у больного отмечается затяжная рвота или нарушения в пищеварительной системе. Также увеличение альбумина происходит при ожогах большой площади кожного покрова.

Снижение альбуминов

Гораздо опаснее, если в организме снижается количество альбуминов, это может говорить о следующих патологиях:

1. Поражения почек и печени.
2. Патологии желудочно-кишечного тракта.
3. Инфекционные процессы.
4. Нарушения в деятельности сердечно-сосудистой системы.
5. Кровотечения.
6. Злокачественные новообразования.
7. Сепсис.
8. Ревматизм.

Незначительное уменьшение количества альбуминов может быть также:

1. У будущих матерей.
2. При превышении дозы лекарственных препаратов.
3. При длительной лихорадке.
4. У заядлых курильщиков.

Изменение количества α1-глобулинов

Уменьшение количества a1-глобулинов регистрируется при недостатке α 1 -антитрипсина. Увеличение же отмечают при обострении воспалений в организме, нарушениях в работе печени, при тканевом распаде.

Снижение α2-глобулинов

Регистрируют его при сахарном диабете, воспалительных процессах в поджелудочной железе, у новорожденных детей при желтухе, при гепатитах токсического происхождения. Свидетельствует оно и о неправильном, несбалансированном питании.

Увеличение α2-глобулинов

Происходит при наличии следующих заболеваний:

1. Воспаления, особенно с присутствием гнойного экссудата (воспаление легких и другие процессы с наличием гноя).
2. Поражения соединительной ткани (например, ревматизм).
3. Злокачественные новообразования.
4. Периоды восстановления после ожогов.
5. Поражение почек.

Кроме того, такое явление характерно для гемолиза крови в пробирке во время проведения исследования.

Увеличение β-глобулинов

Проявляется при гиперлипопротеидемии (увеличении количества липидов в крови), патологиях печени и почек. Можно обнаружить при открытой язве желудка, а также гипотиреозе (нарушение работы щитовидной железы). Снижение фракции регистрируют при гипобеталипопротеинемии (повышение в крови компонента беталипопротеин).

Изменения во фракции γ-глобулинов

Эта фракция включает в свой состав иммуноглобулины. Поэтому увеличение γ-глобулинов регистрируется при сбоях в иммунитете. Обычно это происходит при различных инфекциях, развитии воспалительного процесса, изменениях ткани и ожоговых поражениях. Рост γ-глобулинов отмечают у больных хронической формой гепатита. Практически такая же картина характерна для цирроза печени. При запущенных случаях данного заболевания количество белковой фракции γ-глобулинов значительно выше показателя альбуминов. При определенных болезнях могут возникать сбои в образовании γ-глобулинов, и происходит развитие измененных протеинов в крови - парапротеинов. Для выяснения характера такого развития производится дополнительное исследование - иммуноэлектрофорез. Такая картина характерна для миеломного заболевания и патологии Вальденстрема.

Увеличение количества γ-глобулинов также присуще следующим патологиям:

• красной волчанке;
• эндотелиоме;
• ревматоидной форме артрита;
• остеосаркоме;
• хронической форме лимфолейкоза;
• кандидомикозу.

Снижение количества γ-глобулинов

Снижение показателя γ-глобулинов подразделяют на 3 вида:

1. Физиологический (характерен для детей в возрасте от трех до пяти месяцев).
2. Врожденный (развивается с момента рождения).
3. Идиопатический (когда причину развития установить не удается).

Вторичное снижение регистрируется при развитии заболеваний, которые вызывают истощение иммунной системы. В последнее время в медицинской практике все чаще проводится анализ на определение количества преальбуминов. Обычно такое исследование проводят больным, находящимся в реанимации.

Уменьшение количества преальбуминов очень важный и точный тест на определение недостаточности белковых структур в организме пациента. При проведении анализа на преальбумины выполняют коррекцию белкового метаболизма у таких пациентов.

Электрофорез мочи

Принцип проведения подобного анализа схож с технологией выполнения электрофореза сыворотки крови. Проводят его для более точной постановки диагноза или обнаружения других патологий. Кроме того такой анализ поможет выявить у больного наличие протеинурии.

Заключение

Электрофорез сыворотки крови и мочи - важные методы в диагностике различных инфекционных заболеваний. Благодаря методике исследования и высокой точности они помогают определить вид патологии. Точный диагноз - верный путь к правильному лечению и полному выздоровлению.

Белки представляют собой ключевые элементы всех клеток и тканей организма. Они образуются за счет цепей аминокислот. В организме человека присутствует больше 100 видов молекул белка. Все они реализуют разнообразные функции. Среди молекул выделяют фибриноген, трансферрин, иммуноглобулины, липопротеины, альбумины и прочие. Выделение фракций белков осуществляется различными способами, но наибольшую популярность приобрел электрофорез. Рассмотрим его особенности подробнее.

Общие сведения

Суммарно белки крови формируют «общий белок». Он, в свою очередь, включает в себя такие компоненты, как глобулины и альбумины. Электрофорез белков крови разделяет их на эти элементы. Этот способ разделения позволил вывести диагностику на совершенно новый уровень.

Специфика

Молекулы приобретают отрицательный либо положительный заряд, который зависит от среды, в которой выполняется электрофорез белковых фракций крови . На их перемещение влияет величина заряда. Характер движения определяется и формой, и размером самих молекул, их веса. Элементы с положительным зарядом обладают лучшей адсорбцией, чем с отрицательным.

Альбумины

Они считаются самыми большими белковыми молекулами среди всех фракций в сыворотке. Число альбуминов отражает протеиновый статус многих внутренних органов. В качестве одной из ключевых задач молекул выступает сохранение осмотического коллоидного давления. Оно способствует удержанию жидкой системы в кровеносном русле. В соответствии с этим, можно объяснить развитие таких патологических состояний, как легочные отеки, асцит и пр.

Глобулины

Они подразделяются на несколько групп. Метод электрофореза белков позволяет провести их количественное разделение в лаборатории. Среди составляющих глобулинов выделяют:

1. Альфа-1. Они содержат элементы альфа-1-антитрипсина, а также тироксинсвязывающего глобулина.
2. Альфа-2. В них присутствуют части церулоплазмина, гаптоглобина и пр.
3. Бета-элементы. Среди них выделяют компоненты комплемента, трансферрина, бета-липопротеидов.
4. Гамма-часть. В ней присутствуют иммуноглобулины А, Е, М, G, D.

Электрофорез белков с увеличением частей альфа-1 и альфа-2 указывает на начало воспалительного процесса.

Норма

Электрофорез белков здорового организма отражают следующие показатели (в г/дл):

1. Альбумин 3.4-5.
2. Альфа-1 глобулин — от 0.1 до 0.3.
3. Альфа-2 - от 0.6 до 1.
4. Бета-глобулин - от 0.7 до 1.2.
5. Гамма-глобулин - от 0.7 до 1.6.
6. Общие показатели - от 6.4 до 8.3.

Преимущества диагностики

Как выше было сказано, в медицине используется достаточно много способов разделения протеиновых молекул по тем или иным критериям. Однако наиболее распространенным является электрофорез белков. Белковые фракции, содержащиеся в определенных биологических средах, могут выделяться только этим способом. В частности, он позволяет обнаружить парапротеины. Электрофорез белка - специальный клинический способ анализа. Он дает возможность выявить любые изменения в молекулах, которые могут выступать в качестве признаков тех или иных патологий. Электрофорез белковых фракций - доступный способ диагностики. Он выполняется во всех лабораториях. В качестве несомненных его преимуществ стоит назвать точность и быстроту получения результата. Электрофорез белков сыворотки позволяет выявить изменения:

Получение результатов исследования

Капиллярный электрофорез позволяет выявить некоторые виды протеинов. Однако некоторые молекулы нельзя обнаружить этим способом. Исключение составляет альбумин. Для более глубокого анализа используется электрофорез фракций. Уровень тех или иных групп можно измерить по количеству общего показателя протеинов, умноженному на относительный % доли каждой из них.

Нюансы

Электрофорез белков обязательно должен выполняться одновременно с измерением содержания иммуноглобулинов М, А и G. Варианты с большей концентрацией первых двух, которые не могут отдельно исследоваться, необходимо направить на повторный анализ. Это необходимо для исключения иммунофиксации незначительных парапротеиновых групп.

Клиническая картина

Электрофорез белков позволяет обнаружить начало течения патологий почек и печени, генетические деформации, формирование опухолей злокачественного характера, активацию хронических и острых инфекций. На практике выделен ряд «синдромов», которые показывает расшифровка анализа:

Нефротический синдром

Он диагностируется, если расшифровка исследования указывает на повышение уровня фильтрации белковых молекул почечных канальцев и селективную протеинурию. Последняя представляет собой выведение большого числа альбуминов и незначительного количества низкомолекулярных глобулинов с мочой. Вместе с прогрессированием синдрома обнаруживается интенсивный синтез больших молекул группы альфа-2-глобулина в печени. Они скапливаются в кровяной жидкости. В связи с этим формируется такая картина. Снижается содержание альбумина, и повышается количество альфа-2-глобулина.

Дополнительно

Значительные белковые потери характерны не только для нефротического синдрома. Они отмечаются и при болезни Лаэлла, обширных ожогах, патологиях системы пищеварения и пр. При нарушениях в ЖКТ расшифровка протеинограммы указывает на снижение содержания альбумина и одновременном увеличении процента всех групп глобулинов. Регулировать уровень протеина можно путем регулярного выполнения электрофореза. При этом целесообразно вводить препараты, заменяющие протеиновые элементы. При выраженном снижении гамма-глобулинов диагностируется тяжелый иммунодефицит приобретенного либо врожденного характера. В таких случаях для выявления полной клинической картины рекомендуется дополнительно определить содержание иммуноглобулинов М, А, G.

Парапротеинемия

Электрофорез считается единственным способом, позволяющим ее выявить. Парапротеинемия - симптом, сопровождающий прогрессивный рост опухолей добро- и злокачественного характера. Накопление в крови моноклональных иммуноглобулинов, а также фрагментов их связей свойственно миеломной болезни и ряду лейкозов. Для дифференциации парапротеинов и установления белковых цепей рекомендуется выполнять модифицированный электрофорез - иммунофиксацию. Для проведения исследования используются гелиевые пластины с антисывороткой.

Характеристики фракций на электрофоретической кривой

Моноклональные иммуноглобулины обнаруживаются только при наличии патологии.

Кровь состоит из жидкой части и форменных элементов - клеток крови. Если выпустить кровь из сосуда в сухую пробирку, то через несколько минут в ней образуется сгусток темно-красного цвета, состоящий из нитей фибрина. Светло-желтая жидкость над сгустком - сыворотка.

Если кровь смешать с консервирующим раствором и дать отстояться или подвергнуть центрифугированию, то она разделится на два основных слоя: нижний - красного цвета - осадок из форменных элементов (эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов) и верхний - прозрачная желтоватая жидкость - плазма. Сыворотка отличается от плазмы отсутствием в ней белка фибриногена, перешедшего в сгусток крови.

Кровь на 55% состоит из плазмы и на 45% - из форменных элементов, которые находятся в ней во взвешенном состоянии.

Плазма - это сложная биологическая среда, содержащая 92% воды, 7% белка и 1% жиров, углеводов и минеральных солей.

Белки плазмы (сыворотки) крови представляют собой высокомолекулярные азотсодержащие соединения. Они имеют сложное строение, в их состав входит более 20 аминокислот. Последние получили свое название благодаря наличию аминных групп (NH2) и карбоксильных (кислотных) групп (СООН). Аминокислоты обладают свойствами как кислот, так и оснований и могут вступать во взаимодействие с различными соединениями.

Аминокислоты, соединяясь друг с другом, образуют крупные молекулы различных белков. Человеческий организм содержит более 100 тысяч видов различных белковых молекул. По форме они могут быть разделены на фибриллярные и глобулярные.

Фибриллярные белки имеют удлиненную, нитевидную форму; длина молекул в десятки и сотни раз превышает их диаметр. Молекулы глобулярных белков имеют форму шара (комочка), длина их превышает диаметр не более чем в 3-10 раз. Имеются и переходные формы.

В состав белков входят углерод (50,6-54,6%), кислород (21,5-23,5%), водород (6,5-7,3%), азот (15-16%). Кроме того, в состав белков входят в небольшом количестве сера, фосфор, железо, медь и некоторые другие элементы.

Химические свойства белков во многом подобны аминокислотам. Молекула белка, так же как и молекула аминокислоты, содержит по меньшей мере одну свободную аминогруппу и одну карбоксильную группу.

Поскольку в молекулу белка входит огромное количество аминокислот, то таких "свободных групп" очень много. Благодаря наличию свойств кислот и оснований белки могут вступать в самые разнообразные химические реакции с самыми различными веществами, выполняя свои многочисленные функции в организме.

Белки условно делят на простые и сложные. Простыми называют белки, которые состоят только из аминокислот. К ним относят протамин, гистоны, альбумины, глобулины и ряд других.

При распаде сложных белков наряду с аминокислотами образуются и другие соединения: нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота, углеводы и т. д. К группе сложных белков относят нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды и ряд белков - ферментов, содержащих различные простетические (небелковые) группы.

Белки способны отдавать или получать электрический заряд, становясь заряженными положительно или отрицательно. Если это происходит одновременно, молекула белка становится электронейтральной.

Физико-химические свойства белков определяют их гидрофилъностъ - способность удерживать воду, создавая коллоидный раствор. Одна кислотная группа (СООН) способна связать четыре, а аминная (NH2) - три молекулы воды.

Каждая белковая молекула окружена достаточно плотной собственной водной оболочкой, прочно фиксированной на ее поверхности. Сила, с которой белки плазмы притягивают к себе воду, называется коллоидно-осмотическим, или онкотическим давлением. Оно равно 23-28 мм рт. ст.

При уменьшении количества белков или снижении их гидрофильности в плазме образуется избыток "свободной" воды, повышается гидростатическое давление в мельчайших сосудах (капиллярах) и вода начинает просачиваться сквозь стенки капилляров в ткани. Образуются онкотические (т. е. зависящие от количества и свойств белков) отеки. Возникновение отеков связано и со многими другими причинами.

Кроме активного участия в водном обмене белки плазмы крови выполняют еще ряд важнейших функций. Они участвуют в процессе свертывания крови.

Обладая множеством полярных диссоциирующих боковых цепей, белки способны связывать и транспортировать различные биологические вещества. Являясь одной из важнейших буферных систем крови, белки поддерживают постоянство гомеостаза - кислотно-основное состояние (КОС) крови. Белки плазмы защищают организм от проникновения чужеродных элементов, в том числе чужеродных белков.

В клинической практике определяют общее содержание белка в плазме крови и его фракции.

Общее количество белка в плазме крови составляет 65-85 г/л. В сыворотке крови белка на 2-4 г/л меньше, чем в плазме из-за отсутствия фибриногена.

Общее количество белка может быть пониженным (гипопротеинемия) или повышенным (гиперпротеинемия).

Гипопротеинемия возникает вследствие:

• недостаточного поступления белка в организм;
• повышенной потери белка;
• нарушения образования белка.

Недостаточное поступление белка может быть следствием длительного голодания, безбелковой диеты, нарушения деятельности желудочно-кишечного тракта. Значительная потеря белка происходит при острых и хронических кровотечениях, злокачественных новообразованиях.

Выраженная гипопротеинемия - постоянный симптом нефротического синдрома, наблюдающегося при многих заболеваниях почек и связанного с выделением с мочой большого количества белка.

Нарушение образования белка возможно при недостаточности функции печени (гепатиты, циррозы, дистрофии печени).

Гиперпротеинемия развивается вследствие дегидратации (обезвоживания) - потери части внутрисосудистой жидкости. Это происходит при перегревании организма, обширных ожогах, тяжелых травмах, некоторых заболеваниях (холере). Гиперпротеинемия наблюдается при миеломной болезни - тяжелом страдании с разрастанием плазматических клеток, продуцирующих парапротеины.

Состав белков плазмы крови чрезвычайно разнообразен. Современными методами исследования удалось идентифицировать более 100 различных белков плазмы, большинство из них выделено в чистом виде и охарактеризовано.

Наиболее простые белки - альбумины, глобулины и фибриноген - находятся в плазме в больших количествах, остальные - в ничтожно малых.

Различия белков по аминокислотному составу, физико-химическим свойствам позволили разделить их на отдельные фракции, обладающие специфическими биологическими свойствами.

Наиболее точно разделение можно осуществить в электрическом поле при электрофорезе. Метод основан на том, что белки с различным электрическим зарядом перемещаются с разной скоростью.

Электрофорез белков плазмы впервые осуществил шведский ученый А. Тизелиус (1930).

В плазме крови здорового человека при электрофорезе на бумаге можно обнаружить пять фракций.

При использовании других сред (агаровый гель, полиакриламидный гель) или иммуноэлектрофореза можно получить большее число фракций.

Альбумины составляют большую часть белков плазмы. Они хорошо удерживают воду, на их долю приходится до 80% коллоидно-осмотического давления крови.

Гипоалъбуминемия (пониженное содержание альбуминов в плазме крови) возникает вследствие тех же причин, что и снижение общего количества белка (малое поступление с пищей, большие потери белка, нарушение его синтеза, повышение распада). Гипоальбуминемия вызывает снижение онкотического давления крови, что приводит к возникновению отеков. Гидрофильность белков понижают различные отравляющие вещества, алкоголь.

Гипералъбуминемия наблюдается при обезвоживании организма.

Глобулины. Увеличение содержания альфа-глобулинов наблюдается при воспалительных процессах, стрессовых воздействиях на организм (травмы, ожоги, инфаркт миокарда и др.).

Это белки так называемой острой фазы. Степень увеличения альфа-глобулинов отражает интенсивность процесса.

Преимущественное увеличение альфа-2-глобулинов отмечается при острых гнойных заболеваниях, вовлечении в патологический процесс соединительной ткани (ревматизм, системная красная волчанка и др.).

Уменьшение альфа-глобулинов отмечается при угнетении их синтеза в печени, гипотиреозе - пониженной функции щитовидной железы.

Бета-глобулины. В этой фракции присутствуют липопротеиды, поэтому количество бета-глобулинов увеличивается при гиперлипопротеидемиях. Это наблюдается при атеросклерозе, сахарном диабете, гипотиреозе, нефротическом синдроме.

Значительная гипергаммаглобулинемия характерна для хронических активных гепатитов, циррозов печени.

При некоторых заболеваниях (миеломная болезнь, заболевания крови, злокачественные новообразования) появляются особые патологические белки - па-рапротеины - иммуноглобулины, лишенные свойств антител. В этих случаях также наблюдается гипергаммаглобулинемия.

Уменьшение гамма-глобулинов отмечается при заболеваниях и состояниях, связанных с истощением, угнетением иммунной системы (хронические воспалительные процессы, аллергия, злокачественные заболевания в терминальной стадии, длительная терапия стероидными гормонами, СПИД).

Белковые фракции – количественное соотношение фракций общего белка сыворотки крови: альбуминов, ?-1- глобулинов, ?-2-глобулинов, ?-глобулинов и?-глобулинов.

Фракция альбуминов однородна, в норме составляет 50-65% от общего количества белка.
Глобулиновые фракции по составу более разнородны.

Фракция?-1-глобулинов включает в себя альфа-1-антитрипсин (основной компонент этой фракции) – ингибитор протеолитических ферментов, альфа-1-кислый гликопротеин (орозомукоид) – обладает широким спектром функций, в зоне воспаления способствует фибриллогенезу, альфа-1-липопротеины(функция – участие в транспорте липидов), протромбин и транспортные белки: тироксинсвязывающий глобулин, транкортин (функция – связывание и транспорт кортизола и тироксина соответственно).

Фракция?-2-глобулинов преимущественно включает белки острой фазы – альфа-2 макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин, а также аполипопротеин В. Альфа-2-макроглобулин, являющийся основным компонентом фракции, участвует в развитии инфекционных и воспалительных реакций. Гаптоглобин – это гликопротеин, который образует комплекс с гемоглобином, высвобождающемся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Церулоплазмин специфически связывает ионы меди, а также является оксидазой аскорбиновой кислоты, адреналина, диоксифенилаланина (ДОФА), способен инактивировать свободные радикалы. Альфа-липопротеины участвуют в транспорте липидов.

Фракция?-глобулинов содержит трансферрин (главный плазменный белок – переносчик железа), гемопексин (связывает гемм/метгем, вследствие чего предотвращает выведение его почками и потерю железа), компоненты комплемента (которые учавствуют в реакциях иммунитета), бета-липопротеины (принимают участие в транспорте холестерина и фосфолипидов) и часть иммуноглобулинов.

Фракция?-глобулинов состоит из иммуноглобулинов (соответственно порядку количественного убывания – IgG, IgA, IgM, IgE). Функционально иммуноглобулины представляют собой антитела, обеспечивающие гуморальный иммунитет.

Изменение соотношения белковых фракций плазмы крови наблюдается при многих заболеваниях при нормальном содержании общего белка (диспротеинемии). Диспротеинемии отмечаются чаще, чем изменение общего количества белка. При наблюдении в динамике могут характеризовать стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимых лечебных мероприятий.

Характерные варианты сдвигов содержания белковых фракций.

Острофазный ответ (изменения, связанные с воспалением и некрозом тканей) – повышение содержания?-1- и?-2-глобулинов. Наблюдается при острой вирусной инфекции , острой пневмонии, остром бронхите, остром пиелонефрите, инфаркте миокарда, травмах (включая хирургические), новообразованиях.

Хроническое воспаление – увеличение содержания?-глобулинов (ревматоидный артрит, хронический гепатит).

Нефротический синдром – повышение концентрации в крови?-2-глобулинов (происходит за счет накопления альфа-2-макроглобулина на фоне потери альбумина и других белков при фильтрации в почечных клубочках).

Цирроз печени – значительное увеличение белков гамма-фракции.

Показания к назначению анализа - белковые вракции:

1. Острые и хронические воспалительные заболевания (инфекции, диффузные заболевания соединительной ткани, коллагенозы, аутоиммунные заболевания).
2. Подозрение на миеломную болезнь и другие моноклональные гаммапатии.
3. Нарушения питания и синдром мальабсорбции.
4. Скрининговые обследования.

Подготовка к исследованию: взятие крови натощак.

Материал для исследования: сыворотка крови.

Единицы измерения: % (проценты).

Референтные значения белковых фракций (норма взрослые):

альбумины 52 – 65%
?1-глобулины 2,5 – 5%
?2-глобулины 6 – 11%
?-глобулины 8 – 14%
?-глобулины 15 – 22%

1. Нарушения питания. 2. Синдром мальабсорбции. 3. Болезни печени и почек. 4. Опухоли. 5. Коллагенозы. 6. Ожоги. 7. гипергидратация. 8. Кровотечения. 9. Анальбуминемия. 10. Беременность. 11.Тяжелые воспалительные заболевания.

Фракция?-1-глобулинов.

1. Наследственный дефицит альфа-1-антитрипсина. 2. Дефицит альфа-1-липопротеина.

Фракция?-2-глобулинов.

1. Снижение альфа-2-макроглобулина (панкреатит, ожоги, травмы). 2. Снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, пакреатит, саркоидоз).

Фракция?-глобулинов.

1. Гипобеталипопротеинемии. 2. Дефицит IgA.

Фракция?-глобулинов

1. Иммунодефицитные состояния. 2. Прием глюкокортикоидов.3. Плазмаферез. 4. Беременность.

Отзывы

В настоящее время я житель Крыма, узнал о уникальных методах лечения в Клинике приехал сюда с проблемными...

В настоящее время я житель Крыма, узнал о уникальных методах лечения в Клинике приехал сюда с проблемными вопросами своего здоровья. Я прошел диагностику, лабораторные исследования и затем курс лечения. Самочувствие заметно улучшилось, уезжаю с хорошим потенциалом здоровья. Спасибо Валентине Дмитриевне, Валерию Ивановичу, медсестре Натальи Лавриненко за чуткое отношение ко мне

окулисту Ольге Валентиновне оргромадное спасибо за консультацию - очень хороший врач - посоветую всем!

Я пришла в КДК с болью в суставах, выраженным варикозом, жалобами на работу желудка.
После проведения...

Я пришла в КДК с болью в суставах, выраженным варикозом, жалобами на работу желудка. После проведения сеансов ушла острая боль в коленном суставе. Прошла отечность нижних конечностей, вены уменьшились вразмерах, стабилизировалась работа желудка, нормализовалось давление. Никогда в жизни за все время хождения по больницам за столь короткий период мне не делали диагностику, кроме того все исследования безболезнены и необременительны для организма. Сотрудники доброжилательны, видно, что каждый из них профессионал с большой буквы. Теперь я знаю, что в дальнейшем и я и члены моей семьи забудут про другие клиники и больницы.

У меня так получилось, что я уже падала с ног. У меня были проблемы со щитовидной железой, сильно болели кости,...

У меня так получилось, что я уже падала с ног. У меня были проблемы со щитовидной железой, сильно болели кости, очень отекала. После прохождения курса лечения в клинике меня можно сказать поставили на ноги. Я уже порекомендовала всем своим друзьям и знакомым решать проблемы со здоровьем в этой клинике, особенно учитывая стоимость лекарств, какие выписывают сейчас в поликлиниках.

Болею я давно. Сильно болят суставы, беспокоит щитовидная железа. Суставы болят и при нагрузке и в состоянии...

Болею я давно. Сильно болят суставы, беспокоит щитовидная железа. Суставы болят и при нагрузке и в состоянии покоя. Медикаментозное лечение я периодически прохожу с 98 года. Лечилась в Москве в Артроцентре, проходила санаторное лечение в Пятигорске. Однако мое состояние только усугублялось, было видно, что нету толку от такого лечения. О клинике Куликовича я узнала случайно от попутчицы в поезде. Больше всего в ее рассказе мне понравилось, что здесь лечат организм в целом, а не конкретную косточку. Т.е. причину из-за чего все получается. Через три месяца я созрела на приезд в Днепропетровск. Здесь я оперативно прошла комплексную диагностику. Атмосфера в клинике вселила в меня оптимизм. Замечательно когда всю диагностику можно пройти в одном месте. Мне здесь настолько понравилось, хочется еще сюда приехать, жаль, что живу я далеко.

Я 35 лет проработала преподавателем медицинской академии, более 10 лет страдаю ревматоидным артритом....

Я 35 лет проработала преподавателем медицинской академии, более 10 лет страдаю ревматоидным артритом. Перепробовала различные лекарства и стероидные и противоспалительные. Сейчас я пришла к выводу, что более эффективным и щадящим является лечение в клинике доктора Куликовича. Это лечение позволяет не принимать лекарства с сильными побочными эффектами и, в тоже время, лечебный эффект продолжительный и позволяет предотвратить воспаление сустава.

Попал я в клинику с проблемами поджелудочной железы. Пройдя диагностику и курс лечения остался доволен и...

Попал я в клинику с проблемами поджелудочной железы. Пройдя диагностику и курс лечения остался доволен и отношением персонала и конечным результатом. После прохождения курса лечебных сеансов болезненные ощущения не наблюдаются, самочувствие хорошее. Единственные не приятные воспоминания связаны с иглотератией, для меня это было немного болезненно. Остальные процедуры проходили комфортно. Я считаю, что в этой клинике оптимальное соотношение цена-качество.

хочу выразить сердечную благодарность Юрию Николаевичу Куликовичу за создание такой клиники, за доброе...

хочу выразить сердечную благодарность Юрию Николаевичу Куликовичу за создание такой клиники, за доброе чуткое отношение персонала начиная с администраторов: Татьяны Анатольевны и Ирины Александровны, которые всегда терпеливо расскажут о времени исследований, всему первому этажу сотрудников за диагностические исследования и лечебному отделению второго этажа. Хочу пожелать всем сотрудникам здоровья, успехов, счастья.

Мы приехали из далека, и очень тронуты заботой и вниманием которыми нас окружили в Клинике. Большое спасибо,...

Мы приехали из далека, и очень тронуты заботой и вниманием которыми нас окружили в Клинике. Большое спасибо, Тане из регистратуры, которая помогла нам устроиться. Моя доченька с удовольствием ходила на занятия к логопеду Светлане Николаевне, очень грамотному и очень чуткому врачу. Которая своей требовательностью заставляла дочку серьёзно работать. Я Вам очень благодарна за все, Светлане Николаевне. Спасибо за чуткость, внимание и профессиональность неврологу Валерию Ивановичу. Мы очень довольны результатами лечения. Желаем счастья Оксанке (каб.№1). Большое спасибо за её внимание, любовь и заботу к моему ребенку. Побольше бы таких врачей и хороших людей как у Вас в Клинике.

Обратиться в клинику меня заставили жалобы на опорно двигательный аппарат, болели коленные, тазобедренные...

Обратиться в клинику меня заставили жалобы на опорно двигательный аппарат, болели коленные, тазобедренные суставы, косточки на ногах. После обследования выяснилось, что у меня проблемы со многими внутренними органами, о некоторых я даже не догадывалась. Так раньше меня беспокоила поясница, я думала, что это радикулит, а оказались почки. После лечения в клинике жалоб нет. Улучшилась подвижность в суставах, они перестали болеть. Нормализовались анализы, моча, кровь. Здесь мне очень понравилось, особенно внимательное и добросовестное отношение ко мне. Ранее после лечения в других местах мне было не ясно, помогло лечение или нет, в этой клинике чувствую результат лечения.

Хочу высказать благодарность всему коллективу Клиники Куликовича, за оказанную мне помощь в лечении, в...

Хочу высказать благодарность всему коллективу Клиники Куликовича, за оказанную мне помощь в лечении, в особенности очень внимательным мед.сестрам. Не знаю сколько бы ёще пришлось болеть, если бы не Ваша Клиника. Большое спасибо, за всё!

Первое, что впечатлило - это фешенебельность, но ведь это оболочка. Самое главное, что в процессе лечения я...

Первое, что впечатлило - это фешенебельность, но ведь это оболочка. Самое главное, что в процессе лечения я встретила теплоту, доброжелательность и внимание персонала. Особая благодарность лечащему врачу Юрию Владимировичу и всем его коллегам. Анализы покажут каковы результаты лечения, но общее состояние, эмоциональный подъем и всплеск энергии - это результат как лечебных процедур, так и приятного время препровождения и интересного общения.

Очень благодарна людям, которые здесь работают за доброту и тепло, что они излучают, за отношение, которое...

Очень благодарна людям, которые здесь работают за доброту и тепло, что они излучают, за отношение, которое так дорого в нашей жизни, и именно сейчас. Большое спасибо врачам и медицинским сестрам, всему персоналу. Здесь чувствуешь себя спокойно и приходит уверенность, что с тобой все будет хорошо!

Сердечно выражаю благодарность всему персоналу клиники за теплое профессиональное отношение к пациенту, за...

Сердечно выражаю благодарность всему персоналу клиники за теплое профессиональное отношение к пациенту, за полное и, что самое важное для пенсионера - бесплатное лечение, дающее положительный результат (по остеопорозу). Огромное Вам спасибо за консультации и важные рекомендации. Здоровья Вам всем, творческих успехов в медицинской нелегкой работе, всего самого прекрасного!

Я, медработник с 17ти летним стажем работы. Работаю в ЦРБ г.Верхнеднепровска. До сегодняшнего дня в частных...

Я, медработник с 17ти летним стажем работы. Работаю в ЦРБ г.Верхнеднепровска. До сегодняшнего дня в частных клиниках не была и очень жалею, после этого, как посетила вашу клинику. С таким внимательным и профессиональным отношением к своему делу я столкнулась впервые. А сама обстановка в Клинике дает отличное настроение и веру в то, что все болезни излечимы. Огромная благодарность Куликовичу Ю.Н. за то, что он создал такую Клинику с прекрасным коллективом.

В биохимическом анализе фракции белков крови отражают состояние белкового обмена.

Такая диагностика важна при многих заболеваниях, поэтому стоит разобраться, что представляют собой белковые фракции и какие значения считаются нормой.

Плазма крови человека включает около сотни различных белковых компонентов (фракций). Большую часть из них (до 90 %) представляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген.

В оставшуюся часть входят другие протеиновые компоненты, присутствующие в плазме в малых количествах.

В сыворотке крови содержится примерно 7 % всех протеинов, и их концентрация достигает 60 – 80 г/л. Значение фракций в крови огромно.

Протеины обеспечивают идеальный кислотно-щелочной баланс крови, отвечают за транспортировку веществ, контролируют вязкость крови. Белки играют важнейшую роль в циркуляции крови по сосудам.

В основном белковые фракции крови производятся печенью (фибриноген, альбумины, часть глобулинов). Остальные глобулины (иммуноглобулины) синтезируются клетками РЭС костного мозга и лимфы.

В состав общего протеина плазмы крови входят альбумины и глобулины, находящиеся в установленной качественной и количественной пропорции. В соответствии с методом исследования выделяют разное количество и тип фракций белка.

Анализ крови на белковые фракции чаще всего проводят методом электрофоретического фракционирования. Различают несколько видов электрофореза в зависимости от поддерживающей среды.

Так, при анализе на пленке или геле выделяются следующие белковые фракции плазмы крови: альбумин (55 – 65 %), α 1 -глобулин (2 – 4 %), α 2 -глобулин (6 – 12 %), β-глобулин (8 – 12 %), γ-глобулин (12 – 22%).

Суть метода состоит в оценке интенсивности полос фракций в общем количестве белка. Белковые фракции представлены в виде полос разной ширины и специфичного расположения.

В клинико-диагностических лабораториях чаще всего проводится именно такое исследование.

Большее число фракций белков крови обнаруживается при использовании других сред для электрофоретического исследования.

Например, анализ в геле на основе крахмала позволяет выделить до 20 фракций белка. В ходе современных обследований (радиальной иммунодиффузии, иммуноэлектрофореза и др.) в составе глобулиновых фракций обнаруживается множество отдельных белков.

При некоторых патологиях при электрофоретическом исследовании меняется соотношение фракций белка по сравнению с нормальными значениями. Такие изменения называются диспротеинемией.

Независимо от наличия стандартных отклонений в подобных анализах, которые позволяют достаточно часто уверенно диагностировать патологию, обычно результат электрофореза протеина не принимается в качестве однозначного основания для постановки диагноза и подбора схемы лечения.

Поэтому интерпретацию анализа проводят в комплексе с другими дополнительными клиническими и лабораторными исследованиями.

Фракции альбуминов и глобулинов

Альбумины – простые растворимые в воде белки. Наиболее известный вид альбумина – сывороточный альбумин. Фракция производится печенью и составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых находится в пределах 35 – 50 г/л. Для детей в возрасте до трех лет нормальные значения составляют от 25 до 55 г/л.

Альбумин производится печенью и зависит от поступления аминокислот. Основными функциями белка считаются поддержание онкотического давления плазмы и контроль ОЦК.

Помимо этого, альбумин в связке с билирубином, холестерином, кислотами и другими веществами участвует в обмене минералов и гормонов.

Фракция управляет содержанием свободных веществ, не связанных с белком фракций. Такая функция альбумина позволяет ему включаться в процесс детоксикации организма.

Глобулины – белковые фракции сыворотки крови, которые имеют более высокую массу молекул и меньшую растворимость в воде, в отличие от альбуминов. Фракции производятся печенью и иммунной системой.

Альфа1-глобулины (протромбин, транскортин и др.) отвечают за транспортировку холестерола, кортизола, прогестерона и других веществ.

Кроме того, фракции принимают участие в процессе свертываемости крови (вторая фаза). Нормальное содержание альфа1-глобулинов в сыворотке крови составляет от 3,5 до 6,5 % (от 1 до 3 г/л).

При этом у детей концентрация фракций белков плазмы крови немного отличается: до 6 месяцев нормой считаются значения от 3,2 до 11,7 %, с возрастом верхняя граница опускается и к 7 годам доходит до нормы у взрослых.

Альфа2-глобулины (антитромбин, витамин D, связывающий белок, и др.) выполняют транспортировку ионов меди, ретинола, кальциферола.

Нормальное значение белковых фракций плазмы крови у взрослых находится в пределах 9 – 15 % (от 6 до 10 г/л). У детей до 18 лет нормой считается концентрация от 10,6 до 13 %.

Бета-глобулины (трансферрин, фибриноген, глобулин, связывающий белок, и др.) отвечают за транспорт холестерола, ионов железа, витамина B 12 , тестостерона.

Бета-глобулины участвуют в первой фазе процесса сворачивания крови. У взрослых принятая норма концентрации фракций в плазме составляет от 8 до 18 % (от 7 до 11 г/л). Для детского возраста характерно понижение уровня белка в крови до 4,8 – 7,9 %.

Гамма-глобулины (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) представляют собой антитела и рецепторы B-лимфоцитов, обеспечивающие гуморальный иммунитет.

Нормальным значением для взрослых считается концентрация гамма-глобулинов в крови от 15 до 25 % (от 8 до 16 г/л). У детей допустимо снижение уровня фракций белка до 3,5 % (в возрасте до полугода) и до 9,8 % (в возрасте до 18 лет).

Что означает отклонение от нормы?

Исследование белковых фракций важно при диагностике множества заболеваний. Недостаток или избыток одного из видов белка нарушает баланс плазмы крови. В лабораториях существует 10 видов электрофореграмм, которые соответствуют определенным патологиям.

Первый тип – острые воспаления . Для этих патологий (пневмоний, туберкулеза легких, сепсиса, инфаркта миокарда) характерны значительное снижение уровня альбумина и увеличение концентрации альфа1-, альфа2- и гамма-глобулинов.

Второй тип электрофореграмм – хронические воспаления (например, эндокардит, холецистит и цистит). В анализе будут заметны снижение уровня альбумина и значительное увеличение числа альфа2- и гамма-глобулинов. Уровень альфа1- и бета-глобулинов останется в пределах нормы.

Третий тип отвечает за нарушения почечного фильтра (падают показатели альбумина и гамма-глобулина на фоне роста концентрации альфа2- и бета-глобулинов).

Четвертый тип – наиболее яркий маркер наличия злокачественных опухолей и метастатических новообразований.

При такой патологии анализ демонстрирует заметное снижение уровня альбумина и одновременный рост всех глобулиновых компонентов белка. Расположение первичной опухоли не влияет на показатели анализа.

Пятый и шестой типы указывают на наличие гепатитов, некрозов печени и некоторых форм полиартрита. На фоне снижения концентрации альбумина заметны рост гамма-глобулина и незначительные отклонения от нормы бета-глобулина.

Седьмой тип протеинограммы сигнализирует о развитии желтухи различного генеза. Падение уровня альбумина происходит при одновременном росте числа альфа2-, бета- и гамма-глобулинов.

Восьмой, девятый и десятый типы отвечают за миеломную болезнь различного генеза. При снижении концентрации альбумина отмечается рост показателей глобулина (для каждого типа свой).

Расшифровка показателей протеинограмм проводится только специалистом. Множество особенностей интерпретации анализа в зависимости от состояния больного и данных других обследований не позволяет использовать электрофореграмму в качестве непосредственного диагноза.

Анализ на протеиновый состав крови назначается при воспалительных процессах в острой или хронической форме (любых инфекциях, патологиях иммунной системы, коллагенозах и т. д.).

Исследование плазмы проводится пациентам, у которых подозреваются множественная миелома и различные парапротеинемии.

Нарушения обмена веществ с синдромом мальабсорбции – прямое показание к проведению анализа. Беременные женщины сдают кровь на состав белка в комплексе скрининговой диагностики.

Демонстрирует соотношение компонентов белка в плазме. Если баланс количества фракций нарушен, то у пациента нередко диагностируется воспалительный процесс или заболевание в острой или хронической форме.

Однако толкование результатов исследования должно происходить в комплексе с показателями других обследований и не может быть единственным основанием для постановки диагноза и подбора схемы лечения.

Организм человека имеет специальные системы, которые осуществляют непрерывную связь между органами и тканями и обмен организма продуктами жизнедеятельности с окружающей средой. Одной из таких систем, наряду с интерстициальной жидкостью и лимфой, является кровь.

Функции крови следующие.

Питание тканей и выделение продуктов метаболизма.

Дыхание тканей и поддержание кислотно-щелочного баланса и водно-минерального баланса.

Транспорт гормонов и других метаболитов.

Защита от чужеродных агентов.

Регуляция температуры тела путем перераспределения тепла в организме.

Клеточные элементы крови находятся в жидкой среде - плазме крови.

Если свежевзятую кровь оставить в стеклянной посуде при комнатной температуре (20 °С), то через некоторое время образуется кровяной сгусток (тромб), после формирования которого останется жидкость желтого цвета - сыворотка крови. Она отличается от плазмы крови тем, что в ней нет фибриногена и некоторых белков (факторов) системы свертывания крови. В основе свертывания крови лежит превращение фибриногена в нерастворимый фибрин. В нитях фибрина запутываются эритроциты. Нити фибрина можно получить путем длительного перемешивания свежевзятой крови, наматывая на палочку образующийся фибрин. Так можно получить дефибринированную кровь.

Для получения цельной крови, пригодной для переливания больному, способной храниться длительное время, в емкость для взятия крови необходимо добавить антикоагулянты (вещества, препятствующие свертыванию крови).

Масса крови в сосудах человека составляет примерно 20 % от массы тела. 55 % массы крови составляет плазма, остальная часть приходится - форменные элементы плазмы крови (эритроциты, лейкоциты, лимфоциты, тромбоциты).

Состав плазмы крови:

90 % - вода;

6-8 % - белки;

2 % - органические небелковые соединения;

1 % - неорганические соли.

Белковые компоненты плазмы крови.

Методом высаливания можно получить три фракции белков плазмы крови: альбумины, глобулины, фибриноген. Электрофорез на бумаге позволяет разделить белки плазмы крови на 6 фракций.

Альбумины - 54-62 %.

Глобулины: 1-глобулины 2,5-5 %.

v2-глобулины 8,5-10 %.

глобулины 12-15 %.

глобулины 15,5-21 %..

фибриноген (остается на старте) - от 2 до 4 %

Современные методы позволяют получить свыше 60 индивидуальных белков плазмы крови.

Количественные соотношения между белковыми фракциями постоянны у здорового человека. Иногда нарушаются количественные соотношения между различными фракциями плазмы крови. Это явление называется диспротеинемия. Бывает, что содержание общего белка плазмы при этом не нарушается.

при длительном голодании;

когда есть патология почек (потеря белка с мочой).

Реже, но иногда встречается гиперпротеинемия - повышение содержания белка в плазме выше, чем 80 г/л. Такое явление характерно для состояний, при которых происходит значительные потери жидкости организмом: неукротимая рвота, профузный понос (при некоторых тяжелых инфекционных заболеваниях : холера, тяжелая форма дизентeрии).

Характеристика отдельных белковых фракций.

Альбумины - простые низкомолекулярные гидрофильные белки. В молекуле альбумина содержится 600 аминокислот. Молекулярная масса 67 кДа. Альбумины, как и большинство других белков плазмы крови, синтезируются в печени. Примерно 40 % альбуминов находится в плазме крови, остальное количество - в интерстициальной жидкости и в лимфе.

Функции альбуминов.

Определяются их высокой гидрофильностью и высокой концентрацией в плазме крови.

Поддержание онкотического давления плазмы крови. Поэтому при уменьшении содержания альбуминов в плазме падает онкотическое давление, и жидкость выходит из кровяного русла в ткани. Развиваются "голодные" отеки. Альбумины обеспечивают около 80 % онкотического давления плазмы. Именно альбумины легко теряются с мочой при заболеваниях почек. Поэтому они играют большую роль в падении онкотического давления при таких заболеваниях, что приводит к развитию "почечных" отеков.

Альбумины - это резерв свободных аминокислот в организме, образующихся в результате протеолитического расщепления этих белков.

Транспортная функция. Альбумины транспортируют в крови многие вещества, особенно такие, которые плохо растворимы в воде: свободные жирные кислоты, жирорастворимые витамины, стероиды, некоторые ионы (Ca2+, Mg2+). Для связывания кальция в молекуле альбумина имеются специальные кальцийсвязывающие центры. В комплексе с альбуминами транспортируются многие лекарственные препараты, например, ацетилсалициловая кислота, пенициллин.

Глобулины .

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

1-глобулины

В эту фракцию входят разнообразные белки. 1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу - поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции v1-глобулинов.

Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы - липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина - тироксин-связывающий белок.

Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента - в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.

Регуляторная функция. Некоторые белки фракции 1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация 1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса - 58-59 кДа. Главная его функция - угнетение эластазы - фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). 1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение - результат нарушения синтеза 1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность (1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

К фракции 1-глобулинов относят также 1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

2-глобулины

Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании - болезни Вильсона - уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

Гаптоглобины.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и 2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1,5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни 2-макроглобулина очень малое - 5 мин. Это универсальный "чистильщик" крови, комплексы "2-макроглобулин-фермент" способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока. С 1 -ингибитор - гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С 1 -ингибитора развивается ангионевротический отек.

Глобулины

К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С 2 до С 7).

Основу фракции -глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП) (Подробнее о липопротеинах: смотрите лекции "Метаболизм липидов").

C-реактивный белок. Содержится в крови здоровых людей в очень низких концентрациях, менее 10 мг/л. Его функция неизвестна. Концентрация С-реактивного белка значительно увеличивается при острых воспалительных заболеваниях. Поэтому С-реактивный белок называют белком "острой фазы" (к белкам острой фазы относятся также -1-антитрипсин, гаптоглобин).

Гамма-глобулины

В этой фракции содержатся в основном антитела - белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

Функция антител - защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются антигенами.

Главные классы антител в крови:

иммуноглобулины G (IgG);

иммуноглобулины M (IgM);

иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов).

Функции фибронектина:

обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом;

способствует адгезии тромбоцитов;

предотвращает метастазирование опухолей.

Плазменный фибронектин является опсонином - усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином, участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов (сепсис и др.).

Интерферон - это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается.

Строение молекулы иммуноглобулина.

Молекулы всех классов иммуноглобулинов имеют сходное строение. Разберем их строение на примере молекулы IgG. Это сложные белки, которые являются гликопротеинами и обладают четвертичной структурой.

В состав белковой части иммуноглобулина входят всего 4 полипептидные цепи: 2 одинаковые легкие и 2 одинаковые тяжелые цепи. Молекулярная масса легкой цепи составляет 23 кДа, а тяжелой - от 53 до 75 кДа. С помощью дисульфидных (-S-S-) связей (мостиков) тяжелые цепи соединены между собой и легкие цепи также удерживаются около тяжелых цепей.

Если раствор иммуноглобулина обработать протеолитическим ферментом папаином, то молекула иммуноглобулина гидролизуется с образованием 2-х вариабельных участков и одной константной части.

Легкая цепь, начиная с N-конца, и такой же по длине участок Н-цепи формируют вариабельный участок - Fab-фрагмент. Аминокислотный состав Fab-фрагмента очень сильно различается у разных иммуноглобулинов. Fab - фрагмент может связываться с соответствующим антигеном слабыми типами связей. Именно этот участок обеспечивает специфичность связи иммуноглобулина со своим антигеном. В пределах молекулы иммуноглобулина выделяют также Fc-фрагмент - константная (одинаковая) для всех иммуноглобулинов часть молекулы. Формируется за счет Н-цепей. Есть участки, взаимодействующие с первым компонентом системы комплемента (или с рецепторами на поверхности определенного типа клеток). Кроме того, Fc - фрагмент обеспечивает иногда прохождение иммуноглобулина через биологическую мембрану, например, через плаценту. Взаимодействие Fab-фрагмента со своим антигеном приводит к значительному изменению конформации всей молекулы иммуноглобулина. При этом становится доступным тот или иной участок в пределах Fc-фрагмента. Взаимодействие этого открывшегося центра с первым компонентом системы комплемента или с рецепторами клетки, что приводит к образованию иммунного комплекса "антиген-антитело".

Синтез иммуноглобулинов значительно отличается от синтеза других белков. Каждая из L-цепей кодируется группой из 3-х различных генов, а Н-цепь - четырьмя генами. Таким образом обеспечивается огромное разнообразие структуры антител, их специфичность к различным антигенам. В организме человека потенциально возможен синтез приблизительно 1 миллиона различных антител.

Фибриноген.

Это белок, на который направлено действие системы свертывания крови. При свертывании крови фибриноген превращается в фибрин, который нерастворим в воде и выпадает в виде нитей. В этих нитях запутываются форменные элементы крови и, таким образом, формируется кровяной сгусток (тромб).

Белки-ферменты плазмы крови

По функции белки-ферменты плазмы крови делят на:

собственно ферменты плазмы - выполняют специфичные метаболические функции в плазме. К собственно ферментам плазмы относятся такие протеолитические системы, как система комплемента, система регуляции сосудистого тонуса и некоторые другие;

ферменты, поступающие в плазму в результате повреждения того или иного органа, той или иной ткани в результате разрушения клеток. Обычно не выполняют в плазме метаболическую функцию. Однако для медицины представляет интерес определение активности некоторых из них в плазме крови в диагностических целях (трансаминазы, лактатдегидрогеназа, креатинфосфокиназа и др.).

Органические небелковые соединения плазмы делятся на две группы.

I группа - азотсодержащие небелковые компоненты.

В состав небелкового азота крови входит азот промежуточных и конечных продуктов обмена простых и сложных белков.

Раньше небелковый азот называли остаточный азот (остается после осаждения белков):

азот мочевины (50 %);

азот аминокислот (25 %);

низкомолекулярные пептиды;

креатинин;

билирубин;

некоторые другие азотсодержащие вещества.

При некоторых заболеваниях почек, а также при патологии, сопровождающейся массивным разрушением белков (например, тяжелые ожоги), может повышаться небелковый азот крови, т. е. наблюдается азотемия. Однако наиболее часто нарушается не общее содержание небелкового азота в крови, а соотношение между отдельными компонентами небелкового азота. Поэтому сейчас в плазме определяют азот отдельных компонентов.

В понятие "остаточный азот" включают и низкомолекулярные пептиды. Среди низкомолекулярных пептидов есть много пептидов, обладающих высокой биологической активностью (например, гормоны пептидной природы).

II группа - безазотистые органические вещества.

К безазотистым (не содержат азот) органическим веществам плазмы крови относятся:

углеводы, липиды и продукты их метаболизма (глюкоза, ПВК, лактат, кетоновые тела, жирные кислоты, холестерин и его эфиры и др.);

минеральные вещества кров.

Клетки крови и особенности их метаболизма

Эритроциты.

Главная функция - транспорт газов: перенос О 2 и СО 2 . Он возможен благодаря большому содержанию гемоглобина и высокой активности фермента карбоангидразы.

Зрелые эритроциты не имеют ядер, рибосом, митохондрий, лизосом. Поэтому обмен эритроцитов имеет ряд особенностей.

В зрелых эритроцитах не идут реакции биосинтеза белков.

Образование энергии - только путем гликолиза, субстрат - только глюкоза.

В эритроцитах существуют механизмы предохранения гемоглобина от окисления.

Активно протекает ГМФ-путь распада глюкозы, дающий НАДФ.H 2 .

Высока концентрация глютатиона - пептида, содержащего SH-группы.

Лейкоциты.

Клетки, выполняющие защитные функции - способны к фагоцитозу. В лейкоцитах много активных протеаз, расщепляющих чужеродные белки. В момент фагоцитоза увеличивается выработка перекиси водорода и увеличивается активность пероксидазы, что способствует окислению чужеродных частиц (антибактериальное действие). Лейкоциты богаты внутриклеточными низкоспецифичными протеиназами - катепсинами, локализованными в лизосомах. Катепсины способны к практически тотальному протеолизу белковых молекул. В лизосомах лейкоцитов в значительных количествах содержатся и другие ферменты: например, рибонуклеазы и фосфатазы.

Биология и генетика

Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой

Основные белковые фракции плазмы крови и их функции. Значение их определения для диагностики заболеваний. Энзимодиагностика.

В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле. Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают рН крови в пределах 7,37 - 7,43. Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки выполняют транспортную функцию. Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы. Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма. Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, α1-антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию. Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α1-глобулины (2- 4%), α2 -глобулины (6-12%), β-глобулины (8-12%) и γ-глобулины (12-22%). Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16-17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций. Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, γ-глобулины синтезируются В-лимфоцитами, пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин - клетки почки. Для многих белков плазмы, например альбумина, α1-антитрипсина, гаптоглобина, транс-феррина, церулоплазмина, α2-макроглобулина и иммуноглобулинов, характерен полиморфизм.

Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза "состарившиеся" белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т 1/2 белков плазмы крови составляет от нескольких часов до нескольких недель. При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой. Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Например, характерное для нефротического синдрома снижение альбуминов, α1- и γ-глобулинов и увеличение α2- и β-глобулинов отмечают и при некоторых других заболеваниях, сопровождающихся потерей белков. При снижении гуморального иммунитета уменьшение фракции γ-глобулинов свидетельствует об уменьшении содержания основного компонента иммуноглобулинов - IgG, но не отражает динамику изменений IgA и IgM. Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы , так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах - полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относят С-реактивный белок , называемый так, потому что он взаимодействует с С-полисахаридом пневмококков, α1-антитрипсин, гаптоглобин, кислый гликопротеин, фибриноген. Известно, что С-реактивный белок может стимулироватьсистему комплемента, и его концентрация в крови, например, при обострении ревматоидного артрита может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. Белок плазмы крови α1-антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления.

Альбумин. Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12 г альбумина, Т1/2 этого белка - примерно 20 дней. Альбумин состоит из 585 аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са2+, Cu2+, Zn2+. Около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости, однако его концентрация в плазме выше, чем в межклеточной жидкости, поскольку объём последней превышает объём плазмы в 4 раза. Благодаря относительно небольшой молекулярной массе и высокой концентрации альбумин обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренинангиотензинальдрстерон, обеспечивающей восстановление объёма крови. Однако при недостатке альбумина, который должен удерживать Na+, другие катионы и воду, вода уходит в межклеточное пространство, усиливая отёки. Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний (тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования), при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок. Альбумин - важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты, неконъюгированный билирубин Са2+, Сu2+, триптофан, тироксин и трийодтиронин. Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой.

Транстиретин (преальбумин ) называют тироксинсвязывающим преальбумином. Это белок острой фазы . Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом - до двух молекул тироксина и трийодтиронина.

Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меНbшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином.

α1 - Антитрипсин относят к α1-глобулинам. Он ингибирует ряд протеаз, в том числе фермент эластазу, освобождающийся из нейтрофилов и разрушающий эластин альвеол лёгких. При недостаточности α1-антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких и гепатит, приводящий к циррозу печени. Существует несколько полиморфных форм α1-антитрипсина, одна из которых является патологической. У людей, гомозиготных по двум дефектным аллелям гена антитрипсина, в печени синтезируется α1-антитрипсин, который образует агрегаты, разрушающие гепатоциты. Это приводит к нарушению секреции такого белка гепатоцитами и к снижению содержания α1-антитрипсина в крови.

Гаптоглобин составляет примерно четверть всех α2-глобулинов. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Если свободный гемоглобин, имеющий молекулярную массу 65 кД, может фильтроваться через почечные клубочки или агрегировать в них, то комплекс гемоглобин-гаптоглобин имеет слишком большую молекулярную массу (155 кД), чтобы пройти через гломерулы. Следовательно, образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Определение содержания гаптоглобина имеет диагностическое значение, например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии. Это объясняют тем, что при Т1/2 гаптоглобина, составляющем 5 дней, и Т1/2 комплекса гемоглобин - гаптоглобин (около 90 мин) увеличение поступления свободного гемоглобина в кровь при гемолизе эритроцитов вызовет резкое снижение содержания свободного гаптоглобина в крови. Гаптоглобин относят к белкам острой фазы , его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях.

Энзимодиагностика - методы диагностики болезней, патологических состояний и процессов, основанные на определении активности энзимов (ферментов) в биологических жидкостях. В особую группу выделяются иммуноферментные диагностические методы, состоящие в применении антител, химически связанных с каким-либо ферментом, для определения в жидкостях веществ, образующих с данными антителами комплексы антиген — антитело. Использование энзимных тестов является важным критерием в распознавании врожденных энзимопатий, характеризующихся специфическими нарушениями обмена веществ и жизнедеятельности в связи с отсутствием или недостатком того или иного фермента. Ферменты представляют собой специфические высокомолекулярные белковые молекулы, являющиеся биологическими катализаторами, т.е. ускоряющими химические реакции, протекающие в живых организмах. Проникновение ферментов из клеток во внеклеточную жидкость, а затем в кровь, в мочу или другие биологические жидкости служит чрезвычайно чувствительным показателем повреждения плазматических мембран или повышения их проницаемости (например, вследствие гипоксии, гипогликемии, воздействия некоторых фармакологических веществ, инфекционных агентов, токсинов). Это обстоятельство лежит в основе диагностики повреждения клеток органов и тканей по феномену сопровождающей его гиперферментемии, причем выявляемое повышение активности фермента или его изоформы может иметь разную степень специфичности для поврежденного органа. Распределение отдельных изоферментов в тканях более специфично для определенной ткани, чем суммарная ферментативная активность, поэтому исследование некоторых изоферментов приобрело важное значение для ранней диагностики поражения отдельных органов и тканей. Так, например широко используется определение активности в крови изоферментов креатинфосфокиназы для диагностики острого инфаркта миокарда , лактатдегидрогеназы — для диагностики поражений печени и сердца, кислой фосфатазы — ираспознавании рака предстательной железы Диагностическая ценность энзимных тестов достаточно высока; она зависит как от специфичности данного вида гиперферментемии для определенных болезней, так и от степени чувствительности теста, т.е. кратности возрастания активности фермента при данном заболевании относительно нормальных значений. Однако большое значение имеет время постановки теста, т.к. появление и продолжительность гиперферментемии после повреждения органа различны и определяются соотношением скорости поступления фермента в кровоток и скорости его инактивации. При отдельных заболеваниях надежность их диагностики может быть повышена исследованием не одного, а нескольких изоферментов. Так, например, достоверность диагноза острого инфаркта миокарда возрастает, если в определенные сроки отмечено повышение активности креатинфосфокиназы, лактатдегидрогеназы и аспарагиновой аминотрансферазы. Степень выявляемой гиперферментемии объективно отражает тяжесть и распространенность повреждения органа, что позволяет прогнозировать течение заболевания.

Для разделения белковых фракций используют метод электрофореза, основанный на различной подвижности белков сыворотки в электрическом поле. Это исследование в диагностическом отношении более информативно, чем определение только общего белка или альбумина. Однако исследование на белковые фракции позволяет судить о характерном для какого-либо заболевания избытке или дефиците белка только в самой общей форме. Методом электрофореза на ацетат-целлюлозной пленке белки сыворотки делятся на фракции (табл. 4.1). Анализ фореграмм белков позволяет установить, за счет какой фракции у больного имеется увеличение или дефицит белка, а также судить о специфичности изменений, характерных для данной патологии.

Таблица 4.1. Белковые фракции сыворотки крови в норме

Изменения фракции альбуминов. Увеличения абсолютного содержания альбуминов, как правило, не наблюдается. Основные виды гипоальбуминемии приведены в разделе "Альбумин в сыворотке".

Изменения фракции альфа-1-глобулинов . Основными компонентами данной фракции являются альфа-1-антитрипсин, альфа-1-липопротеид, кислый альфа-1-гликопротеид.

Увеличение фракции альфа-1-глобулинов наблюдается при острых, подострых, обострении хронических воспалительных процессов; поражении печени; всех процессах тканевого распада или клеточной пролиферации.

Снижение фракции альфа-1-глобулинов наблюдается при дефиците альфа-1-антитрипсина, гипо-альфа-1-липопротеидемии.

Изменения фракции альфа-2-глобулинов. Альфа-2-фракция содержит альфа-2-макрогло-булин, гаптоглобин, аполипопротеины А, В, С, церулоплазмин.

Увеличение фракции альфа-2-глобулинов наблюдается при всех видах острых воспалительных процессов, особенно с выраженным экссудативным и гнойным характером (пневмония, эмпиема плевры, другие виды гнойных процессов); заболеваниях, связанных с вовлечением в патологический процесс соединительной ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические заболевания); злокачественных опухолях; в стадии восстановления после термических ожогов; нефротическом синдроме; гемолизе крови в пробирке.

Снижение фракции альфа-2-глобулинов наблюдается при сахарном диабете, панкреатитах (иногда), врожденной желтухе механического происхождения у новорожденных, токсических гепатитах.

К альфа-глобулинам относится основная масса белков острой фазы. Увеличение их содержания отражает интенсивность стрессорной реакции и воспалительных процессов при перечисленных видах патологии.

Изменения фракции бета-глобулинов. Бета-фракция содержит трансферрин, гемопек-син, компоненты комплемента, иммуноглобулины и липопротеиды.

Рост фракции бета-глобулинов выявляют при первичных и вторичных гиперлипопротеи-демиях (особенно II типа), заболеваниях печени, нефротическом синдроме, кровоточащей язве желудка, гипотиреозе.

Пониженные величины содержания бета-глобулинов выявляются при гипо-бета-липо-протеинемии.

Изменения фракции гамма-глобулинов. Гамма-фракция содержит иммуноглобулины G, А, М, D, Е. Поэтому повышение содержания гамма-глобулинов отмечается при реакции системы иммунитета, когда происходит выработка антител и аутоантител: при вирусных и бактериальных инфекциях, воспалении, коллагенозе, деструкции тканей и ожогах. Значительная гипергаммаглобулинемия, отражая активность воспалительного процесса, характерна для хронических активных гепатитов и циррозов печени. Повышение фракции гамма-глобулинов наблюдается у 88-92 % больных хроническим активным гепатитом, причем значительное повышение (до 26 г/л и выше) - у 60-65 % больных. Почти такие же изменения отмечаются у больных при высокоактивном циррозе печени, при далеко зашедшем циррозе, при этом нередко содержание гамма-глобулинов превышает содержание альбуминов, что является плохим прогностическим признаком [Хазанов А.И., 1988].

При определенных заболеваниях могут наступить нарушения в синтезе гамма-глобулинов, и в крови появляются патологические протеины - парапротеины, которые регистрируются на фореграмме. Для уточнения характера этих изменений требуется проведение имму-ноэлектрофореза. Такие изменения фореграмм отмечаются при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.

Уменьшение содержания гамма-глобулинов бывает первичным и вторичным. Различают три основных вида первичных гипогаммаглобулинемий: физиологическую (у детей в возрасте 3-5 мес), врожденную и идиопатическую. Причинами вторичных гипогаммаглобулинемий могут быть многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы.

Сопоставление направленности изменений содержания альбуминов и глобулинов с изменениями общего содержания белка дает основание для заключения, что гиперпротеине-мия чаще связана с гиперглобулинемиями, в то время как гипопротеинемия чаще связана с гипоальбуминемией.

В прошлом широко применялось вычисление альбумин-глобулинового коэффициента, т.е. отношения величины фракции альбуминов к величине фракции глобулинов. В норме этот показатель составляет от 2,5 до 3,5. У больных хроническими гепатитами и циррозами печени этот коэффициент понижается до 1,5 и даже до 1 за счет снижения содержания альбумина и повышения фракции глобулинов.

В последние годы все больше внимания уделяется определению содержания преальбу-минов. Особенно ценным его определение является у тяжелых реанимационных больных, находящихся на парентеральном питании. Снижение уровня преальбуминов - ранний и чувствительный тест белковой недостаточности в организме больного. Под контролем содержания уровня преальбуминов в сыворотке крови производится коррекция нарушений белкового обмена у таких больных.